Дыхательная цепь переноса электронов. Транспорт электронов в процессе окислительного фосфорилирования. дыхательная цепь митохондрий и ее компоненты. Общий принцип окислительного фосфорилирования

Ферменты цепи переноса электронов фиксированы в митохондриальной мембране таким образом, что их действие векторно, т. е. характеризуется не только величиной скорости реакции, но и пространственной направленностью, подобно действию транспортных АТФаз. Основным проявлением векторности в дыхательной цепи является перенос ионов водорода с внутренней стороны мембраны (со стороны матрикса) на наружную (в межмебранное простраство).

В дыхательной цепи есть три пункта, связанные с перекачкой протонов: комплексы I, III и IV.
Кофермент Q при участии НАДН-дегидрогеназы (комплекс I) присоединяет электроны (а также протоны) от компонентов дыхательной цепи с матриксной стороны мембраны, а освобождаются электроны и протоны на противоположной стороне мембраны, причем электроны акцептируются очередным компонентом дыхательной цепи, а протоны уходят в межмембранное пространство. Такой механизм называют Q-циклом. Сходным образом действует и цитохром-с-редуктаза (комплекс III). В области цитохромоксидазы (комплекс IV) в перекачке протонов, возможно, участвуют ионы Си2+.
Перенос двух электронов через каждый комплекс обеспечивает перекачку четырех протонов. Таким образом, цепь переноса электронов работает как протонный насос, перекачивая ионы водорода из матрикса на наружную сторону мембраны.
В результате по сторонам мембраны возникает разность концентраций протонов и одновременно разность электрических потенциалов со знаком «плюс» на наружной поверхности. Иначе говоря, энергия разности окислительно-восстановительных потенциалов веществ трансформируется в энергию протонного электрохимического потенциала АрН+.
Электрохимический потенциал понуждает протоны двигаться в обратном направлении - с наружной поверхности внутрь. АТФ-синтетаза - очень крупный олигомерный белок, в котором выделяют три части: выступающую в матрикс митохондрии часть (F1), построенную из трех пар димеров сф; трансмембранную часть (F0), образующую гидрофильный канал, и промежуточную область FA. Субъединица F1 содержит активные центры, синтезирующие АТФ. Протоны движутся через канал АТФ-синтазы, и энергия этого движения используется для образования АТФ. Конкретные механизмы сопряжения, т. е. трансформации электрохимического потенциала в энергию макроэргической связи АТФ, все еще не вполне ясны.
Образующаяся АТФ при участии АДФ-АТФ-транслоказы транспортируется из матрикса на наружную сторону мембраны и попадает в цитозоль. Одновременно та же транслоказа переносит АДФ в обратном направлении, из цитозоля в матрикс митохондрии.
В искусственных условиях, в опытах in vitro можно создать избыток АТФ со стороны внутренней поверхности внутренней мембраны. В этом случае реакция идет справа налево, т. е. фермент работает как транспортная АТФаза, переносящая протоны (Н+-АТФаза). Мембрана при этом энергизуется: АрН+ возникает за счет энергии гидролиза АТФ.

Переносчики электронов в дыхательной цепи организованы в надмолекулярные комплексы (табл.3).

Таблица 3

Комплексы митохондриальной цепи переноса электронов

Примечание: цитохром с не входит в состав комплекса; цитохром с является растворимым белком и перемещается между комплексами III и IV.

Комплекс I (НАДН-дегидрогеназа) катализирует перенос электронов от НАДН к коферменту Q (КоQ).

1. Комплекс представляет собой фермент, состоящий из 42 полипептидных цепей, связан с внутренней мембраной митохондрии и пересекает ее поперечном направлении.

2. Простетическими группами являются ФМН-содержащий флавопротеин и шесть FeS-центров.

3. Комплекс I катализирует 2 сопряженных процесса: 1) экзергонический транспорт к убихинону гидрид-иона от НАДН и протона из матрикса (НАДН + Н + + Q → НАД + + QН 2) и 2) эндергонический перенос 4-х протонов из матрикса в межмембранное пространство.

4. Комплекс I катализирует перенос гидрид-иона от НАДН к ФМН, от которого 2 e¯ движутся через ряд FeS-центров к FeS-белку N-2 в матриксной части комплекса. От N-2 электроны переносятся к убихинону на мембранной части комплекса с образованием QН 2 .

5. Движение протонов в межмембранное пространство приводит к образованию электрохимического потенциала на внутренней мембране митохондрий, который накапливает энергию, высвобождаемую при переносе электронов. При этом наружная сторона мембраны, обращенная к межмембранному пространству, заряжается положительно, а внутренняя сторона, обращенная к матриксу, отрицательно.

6. Суммарное уравнение реакции, которое показывает локализацию протонов можно записать следующим образом:

НАДН + 5 Н + N + Q → НАД + + QH 2 + 4H + P , где N (negative) – отрицательно заряженная сторона мембраны (матрикс), P (positive) – положительно заряженная сторона внутренней мембраны митохондрий (межмембранное пространство)

7. Убихинол (QH 2) диффундирует во внутренней мембране митохондрий от комплекса I к комплексу III, где окисляется до Q.

Комплекс II (сукцинатдегидрогеназа):

1. Сукцинатдегидрогеназа (комплекс II) является интегральным белком, связанным с внутренней мембраной митохондрий и окисляет сукцинат (янтарную кислоту из ЦТК).

2. Простетические группы: ФАД, FeS-центры с четырьмя атомами Fe. Электроны транспортируются от сукцината (промежуточный продукт ЦТК) к ФАД, затем через FeS-центры к убихинону. Выталкивания протонов в межмембранное пространство не происходит, поскольку изменение свободной энергии незначительно.

3. Другие субстраты для митохондриальных дегидрогеназ отдают электроны в дыхательную цепь на уровне убихинона, но не через комплекс II (рис. 9.4).

4. Ацил-КоА (активная форма жирной кислоты) окисляется ФАД-зависимой дегидрогеназой (ацил-КоА-дегидрогеназой ), которая передает электроны на электронтранспортный флавопротеин (ЭТФ), ЭТФ:убихинол оксидоредуктазу и в дыхательную цепь на убихинон.

5. Глицерол-3-фосфат, образующийся при распаде триацилглицеролов или восстановлении диоксиацетонфосфата при гликолизе, окисляется ферментом глицерол-3-фосфатдегидрогеназой , который локализован на наружной стороне внутренней мембраны митохондрий и передает электроны в дыхательную цепь на убихинон.

6. QH 2 , образующийся в результате этих реакций, окисляется комплексом III.

Комплекс III (цитохром bc 1 комплекс, убихинон:цитохром с-оксидоредуктаза) переносит электроны от восстановленного кофермента Q (убихинола) к цитохрому с , который является водорастворимой молекулой и локализован в межмембранном пространстве, и одновременно транспортирует протоны из матрикса в межмембранное пространство. Убихинол-цитохром с -редуктаза содержит 2 типа цитохромов b и c и Fe-S белки.

Механизм переноса электронов в комплексе можно представить следующим образом:

Комплекс IV (цитохром с-оксидаза, цитохромоксидаза) катализирует перенос электронов от цитохрома с к молекулярному кислороду, как конечному акцептору. Для полного восстановление кислорода до Н 2 О необходимо 4 электрона и 4Н + .

4 цит с (восстановл.) + 4 Н + + О 2 → 4 цит с (окислен.) + 2 Н 2 О

Комплекс IV представляет собой большой фермент (13 субъединиц, м.м. 204 000 Да) внутренней мембраны митохондрий. Известно, что 3 субъединицы кодируются митохондриальной ДНК. Содержит две молекулы гема а и а 3 и два иона меди (Cu A и Cu B), которые принимают электрон и восстанавливаются (Cu 2+ ↔ Cu 1+).

Электроны передаются: цитохром с → Cu A → Fe гема а → Fe гема а 3 - Cu B . Гем а 3 вместе с атомом меди Cu B образует «бинуклеарный центр», с которым связывается кислород. Кислород остается связанным между планарной структурой гема а 3 и Cu B до полного восстановления. Это препятствует образованию токсичных свободных радикалов.

Для каждых 4-х электронов, проходящих через комплекс, фермент использует 4 «субстратных» Н + из матрикса (N сторона), превращая кислород в Н 2 О. Энергия восстановительной реакции используется для выталкивания в межмембранное пространство (Р сторона) одного Н + на каждый транспортируемый электрон.

Суммарное уравнение, катализируемое комплексом IV можно представить следующим образом:

4 цит с (восстановл.) + 8 Н + N + О 2 → 4 цит с (окислен.) + 4H + P + 2 Н 2 О

K 6-й координационной связи железа цитохрома а может присоединиться HCN, H 2 S, CO. При этом валентность железа (Fe 3+) становится постоянной и поток электронов прекращается. Это механизм действия дыхательных ядов.

Похожая информация.

Где наводят протонный потенциал . Протонный потенциал преобразуется АТФ-синтазой в энергию химических связей АТФ . Сопряжённая работа ЭТЦ и АТФ-синтазы носит название окислительного фосфорилирования .

В митохондриях эукариот цепь переноса электронов начинается с окисления НАДН и восстановления убихинона Q комплексом I. Далее комплекс II окисляет сукцинат до фумарата и восстанавливает убихинон Q . Убихинон Q окисляется и восстанавливается цитохром с комплексом III. В конце цепи комплекс IV катализирует перенос электронов с цитохрома с на кислород с образованием воды . В результате реакции, на каждые условно выделившиеся 6 протонов и 6 электронов выделяются 2 молекулы воды за счёт траты 1 молекулы О 2 и 10 молекул НАД∙Н.

Комплекс I или НАДН-дегидрогеназный комплекс окисляет НАД-Н . Этот комплекс играет центральную роль в процессах клеточного дыхания и. Почти 40 % протонного градиента , для синтеза АТФ , создаются именно этим комплексом . Комплекс I окисляет НАДН и восстанавливает одну молекулу убихинона , которая высвобождается в мембрану. На каждую окисленную молекулу НАДН комплекс переносит через мембрану четыре протона . НАДН-дегидрогеназный комплекс отбирает у него два электрона и переносит их на убихинон . Убихинон растворим в липидах . Убихинон внутри мембраны диффундирует к комплексу III. Вместе с этим, комплекс I перекачивает 2 протона и 2 электрона из матрикса в митохондрии .

Электрон-транспортная цепь комплекса I. Серые стрелочки - маловероятный или ныне не существующий путь переноса

Кластер N5 имеет очень низкий потенциал и лимитирует скорость общего потока электронов по всей цепи. Вместо обычных для железосерных центров лигандов (четырёх остатков цистеина) он скоординирован тремя остатками цистеина и одним остатком гистидина , а также окружён заряженными полярными остатками, хотя и находится в глубине фермента .

Кластер N7 присутствует только в комплексе I некоторых бактерий. Он значительно удалён от остальных кластеров и не может обмениваться с ними электронами, так что по-видимому, является реликтом . В некоторых бактериальных комплексах, родственных комплексу I, между N7 и остальными кластерами обнаружены четыре консервативных остатка цистеина, а комплексе I бактерии Aquifex aeolicus был обнаружен дополнительный Fe 4 S 4 кластер, соединяющий N7 с остальными кластерами. Из этого следует вывод, что у A. aeolicus комплекс I, кроме НАДН, может использовать иной донор электронов, который передаёт их через N7 .

НАДН-дегидрогеназный комплекс окисляет НАДН, образовавшийся в матриксе в ходе цикла трикарбоновых кислот . Электроны от НАДН используются для восстановления мембранного переносчика, убихинона Q, который переносит их к следующему комплексу электрон-транспортной цепи митохондрий, комплексу III или цитохром-bc 1 -комплексу .

НАДН-дегидрогеназный комплекс работает как протонная помпа : на каждый окисленный НАДН и восстановленный Q через мембрану в межмембранное пространство перекачиваются четыре протона :

Образовавшийся в ходе реакции электрохимический потенциал используется для синтеза АТФ . Реакция, катализируемая комплексом I, обратима, этот процесс называется аэробное сукцинат -индуцированное восстановление НАД + . В условиях большого потенциала на мембране и избытка восстановленных убихинолов комплекс может восстанавливать НАД + с использованием их электронов и пропускать протоны обратно в матрикс. Этот феномен обычно наблюдается, когда много сукцината, но мало оксалоацетата или малата . Восстановление убихинона осуществляется ферментами сукцинатдегидрогеназой , или митохондриальной. В условиях высокого протонного градиента сродство комплекса к убихинолу повышается, а редокс-потенциал убихинола снижается благодаря росту его концентрации, что и делает возможным обратный транспорт электронов по электрическому потенциалу внутренней мембраны митохондрий к НАД . Данный феномен удалось наблюдать в лабораторных условиях, но неизвестно, имеет ли он место в живой клетке.

На начальных этапах исследования комплекса I широко обсуждалась модель, основанная на предположении, что в комплексе оперирует система, похожая на. Однако позднейшие исследования не обнаружили в комплексе I каких-либо внутренне связанных хинонов и полностью опровергли эту гипотезу .

НАДН-дегидрогеназный комплекс, по-видимому, имеет уникальный механизм транспорта протонов посредством конформационных изменений самого фермента. Субъединицы ND2, ND4 и ND5 называются антипорт -подобными, поскольку они гомологичны друг другу и бактериальным Mrp Na + /H + антипортам. Эти три субъединицы образуют три основных протонных канала, которые состоят из консервативных остатков заряженных аминокислот (в основном лизина и глутамата). Четвёртый протонный канал образован частью субъединицы Nqo8 и малыми субъединицами ND6, ND4L и ND3. Канал сходен по строению с аналогичными каналами антипорт-подобных субъединиц, но содержит необычно много плотно упакованных остатков глутамата со стороны матрикса, за что и получил название E-канал (латинское E используется как стандартное обозначение глутамата). От С-конца субъединицы ND5 отходит удлинение, состоящее из двух трансмембранных спиралей, соединённых необычно протяжённой (110 Å) α-спиралью (HL), которая, проходя по стороне комплекса, обращённой в матрикс, физически соединяет все три антипорт-подобные субъединицы, и возможно, участвует в сопряжении транспорта электронов с конформационной перестройкой. Ещё один сопрягающий элемент, βH, образован серией перекрывающихся и α-спиралей, он расположен на противоположной, периплазматической стороне комплекса . До сих пор окончательно неизвестно, как именно транспорт электронов сопряжён с переносом протонов. Полагают, что мощный отрицательный заряд кластера N2 может расталкивать окружающие полипептиды, вызывая тем конформационные изменения, которые неким образом распространяются на все антипорт-подобные субъединицы, расположенные довольно далеко друг от друга. Другая гипотеза предполагает, что изменение конформации вызывает в необычно длинном сайте связывания убихинона стабилизированный убихинол Q −2 с крайне низким редокс-потенциалом и отрицательным зарядом. Неизвестными остаются и многие детали кинетики конформационных изменений и сопряжённого с ними транспорта протонов .

Наиболее изученный ингибитор комплекса I - ротенон (широко применяемый как органический пестицид). Ротенон и ротеноиды - это изофлавоноиды , которые присутствуют в корнях нескольких родов тропических растениях таких как Антония (Loganiaceae ), Derris и Lonchocarpus (Fabaceae ). Ротенон давно используется как инсектицид и рыбный яд, так как митохондрии насекомых и рыб особенно к нему чувствительны. Известно, что коренные жители Французской Гвианы и другие индейцы Южной Америки использовали ротенон-содержащие растения для рыболовства уже в XVII веке . Ротенон взаимодействует с сайтом связывания убихинона и конкурирует с основным субстратом. Было показано, что долгосрочное системное подавление комплекса I ротеноном может индуцировать селективное отмирание дофаминергических нейронов (секретирующих в качестве нейротрансмиттера дофамин) . Схожим образом действует и пиерицидин А , ещё один мощный ингибитор комплекса I, структурно схожий с убихиноном. К этой же группе относится и амитал натрия - производное барбитуровой кислоты .

Несмотря на более чем 50-летнее изучение комплекса I, так и не удалось обнаружить ингибиторы, блокирующие перенос электронов внутри комплекса. Гидрофобные ингибиторы, такие как ротенон или пиерицидин, просто прерывают перенос электрона с терминального кластера N2 на убихинон .

Ещё одно вещество, блокирующее комплекс I - это аденозиндифосфатрибоза , в реакции окисления НАДН. Он связывается с ферментом в сайте связывания нуклеотида (ФАД) .

К одним из самых сильных ингибиторов комплекса I относится семейство ацетогенинов . Показано, что эти вещества образуют химические сшивки с субъединицей ND2, что косвенно указывает на роль ND2 в связывании убихинона . Любопытно отметить, что ацетогенин роллиниастатин-2 стал первым из обнаруженных ингибиторов комплекса I, который связывается в другом месте, нежели ротенон .

Умеренным ингибиторным эффектом обладает антидиабетический препарат метформин ; по-видимому, данное свойство препарата лежит в основе механизма его действия .

Электроны от сукцината сначала переносятся на ФАД, а затем через Fe-S кластеры на Q. Электронный транспорт в комплексе не сопровождается генерацией протонного градиента . Образовавшиеся при окислении сукцината 2H + остаются на той же стороне мембраны, то есть в матриксе , и затем снова поглощаются при восстановлении хинона. Таким образом комплекс II не вносит вклада в создание протонного градиента на мембране и работает только как переносчик электронов от сукцината к убихинону .

В результате окисления сукцината его электроны переносятся на ФАД , а затем передаются по цепи из железосерных кластеров от кластера к . Там эти электроны переносятся на ожидающую в сайте связывания молекулу убихинона .

Так же есть предположение, что для того что бы не давать электрону напрямую попадать с кластера на гем действует специальный воротный механизм. Вероятный кандидат на роль ворот - гистидин -207 субъединицы B, который расположен прямо между железосерным кластером и гемом, неподалёку от связанного убихинона, вероятно, он может управлять потоком электронов между этими редокс-центрами .

Существует два класса ингибиторов комплекса II: одни блокируют карман для связывания сукцината, а другие - карман для связывания убихинола . К ингибиторам, имитирующем убихинол, относятся карбоксин и теноилтрифторацетон . К ингибиторам-аналогам сукцината принадлежит синтетическое соединение малонат а также компоненты цикла Кребса , малат и оксалоацетат . Интересно, что оксалоацетат является одним из самых сильных ингибиторов комплекса II. По какой причине обычный метаболит цикла трикарбоновых кислот ингибирует комплекс II остаётся не ясным, хотя предполагают, что таким образом он может выполнять защитную роль, сводя к минимуму обратный транспорт электронов в комплексе I , в результате которого происходит образование супероксида .

Ингибиторы, имитирующие убихинол, использовались как фунгициды в сельском хозяйстве начиная с 1960-х годов. Например, карбоксин в основном использовался для заболеваний вызванных базидиомицетами , такими как стеблевы ржавчины и заболевания вызванные Rhizoctonia . В последнее время им на смену пришли другие соединения с более широким спектром подавляемых патогенов. К таким соединениям относятся боскалид , пентиопирад и флуопирам . Некоторые сельскохозяйственно значимые грибы не восприимчивы к действию этого нового поколения ингибиторов .

Цитохро́м-bс1-ко́мплекс (комплекс цитохромов bc 1) или убихинол-цитохром с-оксидоредуктаза, или комплекс III - мультибелковый комплекс дыхательной цепи переноса электронов и важнейший биохимический генератор протонного градиента на мембране митохондрий. Этот мультибелковый трансмембранный комплекс кодируется митохондриальным (цитохром b ) и ядерным геномами .

Цитохром-bс 1 -комплекс окисляет восстановленный убихинон и восстанавливает цитохром c (Е°"=+0,25 В) согласно уравнению:

Электронный транспорт в комплексе сопряжен с переносом протонов из матрикса (in) в межмембранное пространство (out) и генерацией на мембране митохондрий протонного градиента. На каждые два электрона , проходящие по цепи переноса от убихинона до цитохрома с , два протона поглощается из матрикса, и ещё четыре высвобождаются в межмембранное пространство. Восстановленный цитохром c движется вдоль мембраны в водной фракции и переносит один электрон к следующему дыхательному комплексу - цитохромоксидазе .

События, которые при этом происходят, известны как Q-цикл, который был постулирован Питером Митчеллом в 1976 году. Принцип Q-цикла состоит в том, что перенос Н + через мембрану происходит в результате окисления и восстановления хинонов на самом комплексе. При этом хиноны соответственно отдают и забирают 2Н + из водной фазы избирательно с разных сторон мембраны.

В структуре комплекса III есть два центра, или два «кармана», в которых могут связываться хиноны. Один из них, Q out -центр, расположен между железосерным кластером 2Fe-2S и гемом b L вблизи внешней (out) стороны мембраны, обращённой в межмембранное пространство. В этом кармане связывается восстановленный убихинон (QH 2). Другой, Q in -карман, предназначен для связывания окисленного убихинона (Q) и расположен вблизи внутренней (in) стороны мембраны, контактирующей с матриксом.

Необходимым и парадоксальным условием работы Q-цикла является тот факт, что время жизни и состояние семихинонов в двух центрах связывания разное. В Q out -центре Q нестабилен и действует как сильный восстановитель, способный отдать е - на низкопотенциальный гем by. В Q in -центре образуется относительно долгоживущий Q − , потенциал которого позволяет ему действовать в качестве окислителя, принимая электроны с гема b H . Ещё один ключевой момент Q-цикла связан с расхождением двух электронов , входящих в комплекс, по двум разным путям. Изучение кристаллической структуры комплекса показало, что позиция 2Fe-2S-центра относительно других редокс-центров может смещаться. Оказалось, что белок Риске имеет подвижный домен , на котором собственно и расположен 2Fe-2S кластер. Принимая электрон и восстанавливаясь, 2Fe-2S центр меняет своё положение, отдаляясь от Q out -центра и гем b L на 17 с поворотом на 60° и тем самым приближаясь к к цитохрому c . Отдав электрон цитохрому, 2Fe-2S центр, наоборот, сближается с Q out -центром для установления более тесного контакта. Таким образом, функционирует своеобразный челнок (шаттл), гарантирующий уход второго электрона на гемы b L и b H . Пока это единственный пример, когда электронный транспорт в комплексах связан с подвижным доменом в структуре белка .

Небольшая часть электронов покидает цепь переноса до того как достигнет Комплекса IV . Постоянные утечки электронов на кислород приводят к образованию супероксида . Эта небольшая побочная реакция приводит к образованию целого спектра активных форм кислорода , которые весьма токсичны и играют значительную роль в развитии патологий и старения) . Электронные протечки в основном происходят в Q in -сайте. Этому процессу способствует антимицин A . Он блокирует гемы b в их восстановленном состоянии не давая им сбросить электроны на семихинон Q , что в свою очередь приводит к повышению его концентрации. Семихинон реагирует к кислородом , что и приводит к образованию супероксида . Образовавшийся супероксид поступает в митохондриальный матрикс и межмембранное пространство, откуда он может попасть в цитозоль. Этот факт можно объянить тем, что Комплекс III, возможно, производит супероксид в форме незаряженного HOO , которому легче проникнуть сквозь внешнюю мембрану по сравнению с заряженным Супероксидом (O 2 -) .

Некоторые из этих веществ используются как фунгициды (например, производные стробилурина , наиболее известным из которых является азоксистробин , ингибитор сайта Q внеш) и противомалярийные препараты (атовакуон) .

Цитохром с оксида́за (цитохромоксидаза) или цитохром с-кислород-оксидоредуктаза, также известная как цитохром aa 3 и комплекс IV - терминальная оксидаза аэробной дыхательной цепи переноса электронов, которая катализирует перенос электронов с цитохрома с на кислород с образованием воды . Цитохромоксидаза присутствует во внутренней мембране митохондрий всех эукариот , где её принято называть комплекс IV, а также в клеточной мембране многих аэробных бактерий .

Комплекс IV последовательно окисляет четыре молекулы цитохрома с и, принимая четыре электрона, восстанавливает O 2 до H 2 O. При восстановлении O 2 четыре H + захватываются из

У эукариот - на внутренней мембране митохондрий . Переносчики расположены по своему окислительно-восстановительному потенциалу , транспорт электрона на всём протяжении цепи протекает самопроизвольно.

Протонный потенциал преобразуется АТФ-синтазой в энергию химических связей АТФ . Сопряжённая работа ЭТЦ и АТФ-синтазы носит название окислительного фосфорилирования .

Цепь переноса электронов митохондрий

• Комплекс I (НАДН-дегидрогеназный комплекс) окисляет НАД-Н , отбирая у него два электрона и перенося их на растворимый в липидах убихинон , который внутри мембраны диффундирует к комплексу III. Вместе с этим, комплекс I перекачивает 2 протона и 2 электрона из матрикса в межмембранное пространство митохондрии .
• Комплекс II (Сукцинатдегидрогеназа) не перекачивает протоны , но обеспечивает вход в цепь дополнительных электронов за счёт окисления сукцината .
• Комплекс III (Цитохром-bc 1 -комплекс) переносит электроны с убихинона на два водорастворимых цитохрома с , расположенных на внутренней мембране митохондрии . Убихинон передаёт 2 электрона , а цитохромы за один цикл переносят по одному электрону . При этом туда также переходят 2 протона убихинона и перекачиваются комплексом.
• Комплекс IV (Цитохром c оксидаза) катализирует перенос 4 электронов с 4 молекул цитохрома на O 2 и перекачивает при этом 4 протона в межмембранное пространство. Комплекс состоит из цитохромов a и a3, которые, помимо гема , содержат ионы меди .

Влияние окислительного потенциала

Восстановитель	Окислитель	Ео´, В
Н2	2 +	- 0,42
НАД Н + Н+	НАД +	- 0,32
НАДФ Н + Н+	НАДФ +	- 0,32
Флавопротеин (восстановл.)	Флавопротеин (окисл.)	- 0,12
Кофермент Q Н2	Кофермент Q	+ 0,04
Цитохром B (Fe2+)	Цитохром B (Fe3+)	+ 0,07
Цитохром C 1 (Fe2+)	Цитохром C 1 (Fe3+)	+ 0,23
Цитохромы A (Fe2+)	Цитохромы A(Fe3+)	+ 0,29
Цитохромы A3 (Fe2+)	Цитохромы A3 (Fe3+)	+0,55
H2O	½ О2	+ 0,82

Ингибиторы дыхательной цепи

Некоторые вещества блокируют перенос электронов через комплексы I, II, III, IV .

• Ингибиторы I комплекса - барбитураты , ротенон , пиерицидин
• Ингибитор II комплекса - малонат .
• Ингибитор III комплекса - антимицин А , миксотиазол , стигматтелин
• Ингибиторы IV комплекса - сероводород , цианиды , угарный газ , оксид азота, азид натрия

Электронтранспортные цепи бактерий

Бактерии, в отличие от митохондрий, используют большой набор доноров и акцепторов электронов, а также разные пути переноса электрона между ними. Эти пути могут осуществляться одновременно, например, E. coli при выращивании на среде, содержащей глюкозу в качестве основного источника органического вещества, использует две НАДН дегидрогеназы и две хинолоксидазы, что означает наличие 4 путей транспорта электрона. Большинство ферментов ЭТЦ индуцибельны и синтезируются только в случае, если путь, в который они входят, востребован.

Донором электрона помимо органического вещества у бактерий могут выступать молекулярный водород , угарный газ , аммоний , нитрит , сера , сульфид , двухвалентное железо . Вместо НАДН и сукцинатдегидрогеназы могут присутствовать формиат -, лактат -, глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа, гидрогеназа и т. д. Вместо оксидазы, использующейся в аэробных условиях, в отсутствие кислорода бактерии могут использовать редуктазы, восстанавливающие различные конечные акцепторы электрона: фумаратредуктазу , нитрат- и нитритредуктазу и т. д.

См. также

Напишите отзыв о статье "Дыхательная цепь переноса электронов"

Примечания

Отрывок, характеризующий Дыхательная цепь переноса электронов

Наконец-то всё вокруг пришло в движение, и вся эта великолепно разодетая толпа, как по мановению волшебной палочки, разделилась на две части, образуя ровно посередине очень широкий, «бальный» проход. А по этому проходу медленно двигалась совершенно потрясающая женщина... Вернее, двигалась пара, но мужчина рядом с ней был таким простодушным и невзрачным, что, несмотря на его великолепную одежду, весь его облик просто стушёвывался рядом с его потрясающей партнёршей.
Красавица дама была похожа на весну – её голубое платье было сплошь вышито причудливыми райскими птицами и изумительными, серебристо-розовыми цветами, а целые гирлянды настоящих живых цветов хрупким розовым облачком покоились на её шелковистых, замысловато уложенных, пепельных волосах. Множество ниток нежного жемчуга обвивали её длинную шею, и буквально светились, оттенённые необычайной белизной её изумительной кожи. Огромные сверкающие голубые глаза приветливо смотрели на окружающих её людей. Она счастливо улыбалась и была потрясающе красивой....

Французская королева Мария-Антуанетта

Тут же, стоящий от всех в стороне, Аксель буквально преобразился!.. Скучающий молодой человек куда-то, в мгновение ока, исчез, а вместо него... стояло живое воплощение самых прекрасных на земле чувств, которое пылающим взглядом буквально «пожирало» приближающуюся к нему красавицу даму...
– О-о-ой... какая же она краси-ивая!.. – восторженно выдохнула Стелла. – Она всегда такая красивая!..
– А что, ты её видела много раз? – заинтересованно спросила я.
– О да! Я хожу смотреть на неё очень часто. Она, как весна, правда же?
– И ты её знаешь?.. Знаешь, кто она?
– Конечно же!.. Она очень несчастная королева, – чуть погрустнела малышка.
– Почему же несчастная? По мне так очень даже счастливая, – удивилась я.
– Это только сейчас... А потом она умрёт... Очень страшно умрёт – ей отрубят голову... Но это я смотреть не люблю, – печально прошептала Стелла.
Тем временем красавица дама поравнялась с нашим молодым Акселем и, увидев его, от неожиданности на мгновение застыла, а потом, очаровательно покраснев, очень мило ему улыбнулась. Почему-то у меня было такое впечатление, что вокруг этих двоих людей мир на мгновение застыл... Как будто на какой-то очень короткий миг для них не существовало ничего и никого вокруг, кроме них двоих... Но вот дама двинулась дальше, и волшебный миг распался на тысячи коротеньких мгновений, которые сплелись между этими двумя людьми в крепкую сверкающую нить, чтобы не отпускать их уже никогда...
Аксель стоял совершенно оглушённый и, опять никого не замечая вокруг, провожал взглядом свою прекрасную даму, а его покорённое сердце медленно уходило вместе с ней... Он не замечал, какими взглядами смотрели на него проходящие молодые красавицы, и не отвечал на их сияющие, зовущие улыбки.

Граф Аксель Ферсен Мария-Антуанетта

Человеком Аксель и в правду был, как говорится, «и внутри, и снаружи» очень привлекательным. Он был высоким и изящным, с огромными серьёзными серыми глазами, всегда любезным, сдержанным и скромным, чем одинаково привлекал, как женщин, так и мужчин. Его правильное, серьёзное лицо редко озарялось улыбкой, но если уж это случалось, то в такой момент Аксель становился просто неотразим... Поэтому, было совершенно естественным усиленное к нему внимание очаровательной женской половины, но, к их общему сожалению, Акселя интересовало только лишь одно на всём белом свете существо – его неотразимая, прекрасная королева...
– А они будут вместе? – не выдержала я. – Они оба такие красивые!..
Стелла только грустно улыбнулась, и сразу же «окунула» нас в следующий «эпизод» этой необычной, и чем-то очень трогательной истории...
Мы очутились в очень уютном, благоухающем цветами, маленьком летнем саду. Вокруг, сколько охватывал взгляд, зеленел великолепно ухоженный, украшенный множеством статуй, роскошный парк, а вдалеке виднелся ошеломляюще огромный, похожий на маленький город, каменный дворец. И среди всего этого «грандиозного», немного давящего, окружающего величия, лишь этот, полностью защищённый от постороннего взгляда сад, создавал ощущение настоящего уюта и какой-то тёплой, «домашней» красоты...
Усиленные теплом летнего вечера, в воздухе витали головокружительно-сладкие запахи цветущих акаций, роз и чего-то ещё, что я никак не могла определить. Над чистой поверхностью маленького пруда, как в зеркале, отражались огромные чашечки нежно-розовых водяных лилий, и снежно-белые «шубы» ленивых, уже готовых ко сну, царственных лебедей. По маленькой, узенькой тропинке, вокруг пруда гуляла красивая молодая пара. Где-то вдали слышалась музыка, колокольчиками переливался весёлый женский смех, звучали радостные голоса множества людей, и только для этих двоих мир остановился именно здесь, в этом маленьком уголке земли, где в этот миг только для них звучали нежные голоса птиц; только для них шелестел в лепестках роз шаловливый, лёгкий ветерок; и только для них на какой-то миг услужливо остановилось время, давая возможность им побыть вдвоём – просто мужчиной и женщиной, которые пришли сюда, чтобы проститься, даже не зная, не будет ли это навсегда...
Дама была прелестной и какой-то «воздушной» в своём скромном, белом, вышитом мелкими зелёными цветочками, летнем платье. Её чудесные пепельные волосы были схвачены сзади зелёной лентой, что делало её похожей на прелестную лесную фею. Она выглядела настолько юной, чистой и скромной, что я не сразу узнала в ней ту величественную и блистательную красавицу королеву, которую видела всего лишь несколько минут назад во всей её великолепной «парадной» красоте.

Все биохимические реакции в клетках любого организма протекают с расходованием энергии. Дыхательная цепь - это последовательность специфических структур, которые расположены на внутренней мембране митохондрий и служат для образования АТФ. Аденозинтрифосфат является универсальным источником энергии и способен аккумулировать в себе от 80 до 120 кДж.

Дыхательная цепь электронов - что это такое?

Электроны и протоны играют важную роль в образовании энергии. Они создают разность потенциалов на противоположных сторонах мембраны митохондрий, что порождает направленное движение частиц - ток. Дыхательная цепь (она же ЭТЦ, цепь переноса электронов) является посредником при переносе положительно заряженных частиц в межмембранное пространство и отрицательно заряженных частиц в толще внутренней мембраны митохондрий.

Главная роль в образовании энергии принадлежит АТФ-синтазе. Этот сложный комплекс видоизменяет энергию направленного движения протонов в энергию биохимических связей. К слову, практически идентичный комплекс находится и в хлоропластах растений.

Комплексы и ферменты дыхательной цепи

Перенос электронов сопровождается биохимическими реакциями в присутствии ферментативного аппарата. Эти многочисленные копии которых образуют большие комплексные структуры, служат посредниками при переносе электронов.

Комплексы дыхательной цепи - это центральные компоненты транспортировки заряженных частиц. Всего во внутренней мембране митохондрий находятся 4 таких образования, а также АТФ-синтаза. Все эти структуры объединены общей целью - перенос электронов по ЭТЦ, перенос протонов водорода в межмембранное пространство и, как следствие,

Комплекс представляет собой скопление белковых молекул, среди которых встречаются ферменты, структурные и сигнальные протеины. Каждый из 4 комплексов выполняет свою, только свойственную ему, функцию. Давайте разберемся, для каких задач в ЭТЦ присутствуют эти структуры.

I комплекс

В переносе электронов в толще мембраны митохондрий главную роль выполняет дыхательная цепь. Реакции отщепления протонов водорода и сопутствующих им электронов - одна из центральных реакций ЭТЦ. Первый комплекс транспортной цепи принимает на себя молекулы НАД*Н+ (у животных) или НАДФ*Н+ (у растений) с последующим отщеплением четырех протонов водорода. Собственно, из-за этой биохимической реакции I комплекс также называется НАДН - дегидрогеназой (по названию центрального фермента).

В состав входят железосерные белки 3 видов, а также флавинмононуклеотиды (ФМН).

II комплекс

Работа данного комплекса не сопряжена с переносом протонов водорода в межмембранное пространство. Основная функция этой структуры заключается в поставке дополнительных электронов в электрон-транспортную цепь посредством окисления сукцината. Центральный фермент комплекса - сукцинат-убихинон-оксидоредуктаза, который катализирует отщепление электронов от янтарной кислоты и перенос на липофильный убихинон.

Поставщиком протонов водорода и электронов ко второму комплексу также является ФАД*Н 2 . Однако КПД флавинадениндинуклеотида меньше, чем у его аналогов - НАД* Н или НАДФ*Н.

В состав II комплекса входят три вида железосерных белков и центральный фермент сукцинат-оксидоредуктаза.

III комплекс

Следующий по счету компонент, ЭТЦ, состоит из цитохромов b 556 , b 560 и c 1 , а также железосерного белка Риске. Работа третьего комплекса сопряжена с переносом двух протонов водорода в межмембранное пространство, и электронов от липофильного убихинона на цитохром С.

Особенностью белка Риске является то, что он растворяется в жире. Другие протеины этой группы, которые встречались в составе комплексов дыхательной цепи, водорастворимы. Эта особенность влияет на положение белковых молекул в толще внутренней мембраны митохондрий.

Третий комплекс функционирует как убихинон-цитохром с-оксидоредуктаза.

IV комплекс

Он же цитохром-оксидантный комплекс, является конечным пунктом в ЭТЦ. Его работа заключается в переносе электрона с цитохрома-с на атомы кислорода. Впоследствии отрицательно заряженные атомы О будут вступать в реакцию с протонами водорода с образованием воды. Главный фермент - цитохром с-кислород-оксидоредуктаза.

В состав четвертого комплекса входят цитохромы a, a 3 и два атома меди. Центральная роль в переносе электрона к кислороду досталась цитохрому a 3 . Взаимодействие этих структур подавляется цианидом азота и угарным газом, что в глобальном смысле приводит к прекращению синтеза АТФ и гибели.

Убихинон

Убихинон - это витаминоподобное вещество, липофильное соединение, которое свободно перемещается в толще мембраны. Дыхательная цепь митохондрий не может обойтись без этой структуры, т. к. она отвечает за транспортировку электронов от комплексов I и II к комплексу III.

Убихинон является производным бензохинона. Эта структура на схемах может обозначаться буквой Q или сокращенно ЛУ (липофильный убихинон). Окисление молекулы приводит к образованию семихинона - сильного окислителя, который потенциально опасен для клетки.

АТФ-синтаза

Главная роль в образовании энергии принадлежит АТФ-синтазе. Эта грибоподобная структура использует энергию направленного движения частиц (протонов) для преобразования ее в энергию химических связей.

Основной процесс, который встречается на протяжении всей ЭТЦ, - Дыхательная цепь отвечает за перенос электронов в толще мембраны митохондрий и аккумулирование их в матриксе. Одновременно с этим комплексы I, III и IV перекачивают протоны водорода в межмембранное пространство. Разница зарядов на сторонах мембраны приводит к направленному движению протонов через АТФ-синтазу. Так Н+ попадают в матрикс, встречают электроны (которые связаны с кислородом) и образуют нейтральное для клетки вещество - воду.

АТФ-синтаза состоит из F0 и F1 субъединиц, которые вместе образуют роутер молекулы. F1 состоит из трех альфа и трех бета-субъединиц, которые вместе образуют канал. Этот канал имеет в точности такой же диаметр, какой имеют протоны водорода. При прохождении положительно заряженных частиц через АТФ-синтазу головка F 0 молекулы крутится на 360 градусов вокруг своей оси. За это время к АМФ или АДФ (аденозинмоно- и дифосфат) присоединяются фосфорные остатки с помощью в которых заключено большое количество энергии.

АТФ-синтазы встречаются в организме не только в митохондриях. У растений эти комплексы также расположены на мембране вакуолей (тонопласте), а также на тилакоидах хлоропласт.

Также в клетках животных и растений присутствуют АТФ-азы. Они имеют схожую структуру, как и у АТФ-синтаз, однако их действие направлено на отщепление фосфорных остатков с затратой энергии.

Биологический смысл дыхательной цепи

Во-первых, конечным продуктом реакций ЭТЦ является так называемая метаболическая вода (300-400 мл в сутки). Во-вторых, происходит синтез АТФ и запасание энергии в биохимических связях этой молекулы. В сутки синтезируется 40-60 кг аденозинтрифосфата и столько же используется в ферментативных реакциях клетки. Срок жизни одной молекулы АТФ составляет 1 минуту, поэтому дыхательная цепь должна работать слаженно, четко и без ошибок. В противном случае клетка погибнет.

Митохондрии считаются энергетическими станциями любой клетки. Их количество зависит от энергозатрат, которые необходимы для тех или иных функций. Например, в нейронах можно насчитать до 1000 митохондрий, которые часто образуют скопление в так называемой синаптической бляшке.

Отличия дыхательной цепи у растений и животных

У растений дополнительной «энергетической станцией» клетки является хлоропласт. На внутренней мембране этих органелл также найдены АТФ-синтазы, и это является преимуществом перед животными клетками.

Также растения могут выживать в условиях высокой концентрации угарного газа, азота и цианидов за счет цианид-устойчивого пути в ЭТЦ. Дыхательная цепь, таким образом, заканчивается на убихиноне, электроны с которого сразу переносятся на атомы кислорода. В результате синтезируется меньше АТФ, однако растение может пережить неблагоприятные условия. Животные в таких случаях при длительном воздействии погибают.

Можно сравнить КПД НАД, ФАД и цианид-устойчивого пути с помощью показателя образования АТФ при переносе 1 электрона.

• с НАД или НАДФ образуется 3 молекулы АТФ;
• с ФАД образуется 2 молекулы АТФ;
• по цианид-устойчивому пути образуется 1 молекула АТФ.

Эволюционное значение ЭТЦ

Для всех эукариотических организмов одним из основных источников энергии является дыхательная цепь. Биохимия синтеза АТФ в клетке делится на два типа: субстратное фосфорилирование и окислительное фосфорилирование. ЭТЦ используется в синтезе энергии второго типа, т. е. за счет окислительно-восстановительных реакций.

У прокариотических организмов АТФ образуется только в процессе субстратного фосфорилирования на стадии гликолиза. Шестиуглеродные сахара (преимущественно глюкоза) вовлекаются в цикл реакций, и на выходе клетка получает 2 молекулы АТФ. Этот тип синтеза энергии считается наиболее примитивным, т. к. у эукариот в процессе окислительного фосфорилирования образуется 36 молекул АТФ.

Однако это не значит, что современные растения и животные потеряли способность к субстратному фосфорилированию. Просто этот тип синтеза АТФ стал только одним из трех этапов получения энергии в клетке.

Гликолиз у эукариот проходит в цитоплазме клетки. Там находятся все необходимые ферменты, которые смогут расщепить глюкозу до двух молекул с образованием 2 молекул АТФ. Все последующие этапы проходят в матриксе митохондрий. Цикл Кребса, или цикл трикарбоновых кислот, также протекает в митохондриях. Это замкнутая цепь реакций, в результате работы которой синтезируются НАД*Н и ФАД*Н2. Эти молекулы пойдут как расходный материал в ЭТЦ.